Сери́н (α-амино-β-оксипропионовая кислота; 2-амино-3-гидроксипропановая кислота) — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D.

L-серин участвует в построении почти всех природных белков. Впервые серин был выделен из шёлка, в белках которого он обнаружен в наибольших количествах. Серин относится к группе заменимых аминокислот, в организме человека он может синтезироваться из промежуточного продукта гликолиза — 3-фосфоглицерата.

Серин участвует в образовании активных центров ряда ферментов (эстераз, пептидгидролаз), обеспечивая их функцию. Протеолитические ферменты, активные центры которых содержат серин, играющий важную роль при выполнении каталитической функции, относят к отдельному классу сериновых пептидаз.

Действие некоторых фосфорорганических соединений основано на необратимом присоединении молекулы яда к OH- группам остатков серина, приводящему к полному ингибированию каталитической активности ферментов. Токсический эффект прежде всего связан с ингибированием ацетилхолинэстеразы.

Фосфорилирование остатков серина в составе белков имеет важное значение в механизмах межклеточной передачи сигналов.

Кроме того, серин участвует в биосинтезе ряда других заменимых аминокислот: глицина, цистеина, метионина, триптофана.

Глицин образуется из серина при действии серин-оксиметилтрансферазы в присутствии тетрагидрофолиевой кислоты. Кроме того, серин является исходным продуктом синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, сфинголипидов, этаноламина, и других важных продуктов обмена веществ.

В процессе распада в организме серин подвергается прямому или непрямому дезаминированию с образованием пировиноградной кислоты, которая в дальнейшем включается в цикл Кребса.

D-серин образуется из L-серина при помощи фермента серин-рацемазы и является эндогенным лигандом глицинового сайта NMDA-рецептора. Деградация D-серина происходит под воздействием оксидазы D-аминокислот.